Batimento cardíaco é mantido por uma dança molecular

Dança das proteínas

Parece até uma pequena linha de montagem em escala molecular.

Proteínas semelhantes a filamentos, localizadas nas células do músculo cardíaco, devem ter exatamente o mesmo comprimento para que possam se coordenar perfeitamente para fazer o coração bater.

É uma outra proteína que decide quando o filamento tem o tamanho certo – quando ele está no tamanho adequado, essa proteína coloca uma pequena tampa nele. Mas, se aquela proteína cometer um erro e colocar a tampa muito cedo, outra proteína, a leiomodina, aparece e tira a tampa.

Dmitri Tolkatchev e seus colegas da Universidade do Estado de Washington (EUA) chamaram esse processo – que eles acabam de descobrir – de “dança molecular”, destacando que esse jogo entre proteínas desempenha um papel fundamental no desenvolvimento do coração e de outros músculos saudáveis.

E, segundo eles, sua descoberta poderá viabilizar diagnósticos e tratamentos médicos melhores para doenças cardíacas hereditárias sérias, causadas por mutações genéticas nas proteínas.

Uma dessas condições, a cardiomiopatia, afeta até uma em cada 500 pessoas em todo o mundo e pode frequentemente ser fatal ou ter consequências para o resto da vida. Uma condição semelhante chamada, miopatia nemalínica, afeta os músculos esqueléticos de todo o corpo, com consequências frequentemente devastadoras.

“Mutações nessas proteínas são encontradas em pacientes com miopatia,” disse a professora Alla Kostyukova. “Nosso trabalho é provar que essas mutações causam esses problemas e propor estratégias de tratamento.”

“Lindamente projetado”

O músculo cardíaco é feito de minúsculos filamentos de proteínas. Com a ajuda de sinais elétricos, os filamentos em forma de corda se conectam e desconectam em uma arquitetura complexa e precisa, permitindo que o músculo cardíaco se contraia e bata.

Os filamentos mais finos são feitos de actina, a proteína mais abundante no corpo humano. A tropomisina, outra proteína, se enrola em torno dos filamentos de actina. Já a tropomiosina, juntamente com duas outras proteínas, a tropomodulina e a leiomodina, ficam no final dos filamentos de actina, funcionando como uma espécie de capa e determinando o comprimento do filamento.

“É lindamente projetado,” disse Kostyukova.

E rigidamente regulamentado. Para manter o músculo cardíaco saudável, os filamentos de actina, que têm cerca de um micrômetro de comprimento, precisam ter exatamente o mesmo comprimento. Em famílias com cardiomiopatia, as mutações genéticas resultam na formação de filamentos que são muito curtos ou muito longos, gerando problemas cardíacos significativos.

Os pesquisadores afirmam que o trabalho não terminou, e que eles esperam identificar componentes e mecanismos moleculares adicionais que regulam a arquitetura dos filamentos, sejam eles doentes ou saudáveis.